Anatomie Lexique

Collagénase

Qu'est-ce qu'une collagénase?

Une collagénase est une enzyme capable de décomposer le collagène. Puisque les collagénases rompent les liaisons, elles appartiennent au groupe des protéases. Comme toute enzyme, la collagénase se compose également d'une série d'acides aminés. Ces chaînes d'acides aminés sont repliées et ont finalement toujours une fonction spécifique.

Le travail de la collagénase est de rompre les liaisons entre deux acides aminés. L'un de ces acides aminés est toujours la proline, tandis que le second peut varier. Comme le collagène est composé de beaucoup de proline, il est décomposé par les collagénases et finalement décomposé.

Il existe au total cinq collagénases différentes chez l'homme, chacune spécialisée dans différents types de collagène.

Quelles sont les tâches et fonctions de la collagénase?

La fonction des collagénases est de rompre les liaisons entre l'acide aminé proline et divers autres acides aminés. Ils appartiennent donc aux protéases plutôt qu'aux enzymes qui rompent les liaisons à l'aide de l'eau.

Les collagénases dans l'organisme humain sont des métalloprotéases dites matricielles. Cela signifie qu'ils ne sont pas seulement composés d'acides aminés, mais qu'ils ont également un ion métallique au centre. Dans le cas des collagénases, il s'agit d'un ion zinc au centre. À l'aide de cet ion métallique et d'une molécule d'eau, la liaison entre la proline et le deuxième acide aminé est rompue.

La proline se produit en grande proportion dans le collagène, qui constitue la partie principale de notre tissu conjonctif. C'est le composant fibreux le plus important de diverses structures, telles que la peau, les os et le cartilage.

En raison de la fonction de dégradation du collagène des collagénases, elles sont d'une grande importance dans la cicatrisation des plaies. Les tissus endommagés ou morts sont divisés par la collagénase et finalement décomposés. Cela garantit une cicatrisation optimale de la plaie en éliminant les tissus morts.

Chez l'homme, il existe au total cinq collagénases qui divisent spécifiquement différents collagènes. Ceux-ci sont principalement localisés dans les lysosomes, responsables de la dégradation de diverses molécules.

Cependant, les collagénases ne se trouvent pas seulement chez l'homme, mais également dans les bactéries. Ils sont extrêmement importants pour les clostridies. Ces bactéries utilisent leurs collagénases pour détruire le tissu conjonctif afin de mieux se propager dans l'organisme.

Si vous êtes intéressé par ce sujet, consultez notre prochain article ci-dessous: Rôle des enzymes dans le corps humain

Où est fabriquée la collagénase?

Comme la plupart des enzymes, la production de collagénase commence dans le noyau cellulaire. Au cours de la transcription, une copie d'un certain segment d'ADN est faite qui contient les informations pour cette enzyme.

Cet ARNm quitte le noyau cellulaire à travers les pores nucléaires et atteint le ribosome. C'est là que la traduction a lieu et que l'enzyme est assemblée en liant différents acides aminés.

Cependant, la collagénase active n'est pas créée immédiatement, mais un précurseur inactif. Cette soi-disant procollagénase doit être activée avant de pouvoir être utilisée.

Cette activation a lieu après la traduction et uniquement lorsque la collagénase est requise. Afin de convertir la procollagénase en collagénase active, une courte séquence d'acides aminés doit être coupée.

Ce précurseur inactif garantit une utilisation contrôlée des collagénases, sinon elles rempliraient immédiatement leur fonction de dégradation du tissu conjonctif, même si le tissu est sain.

Quels sont les niveaux normaux de collagénase?

Il n'existe actuellement aucune valeur standard pour la collagénase dans l'organisme humain. Cette enzyme se trouve dans de nombreux organes humains différents, tels que la partie exocrine du pancréas. Ici, la collagénase a pour tâche de réduire la nourriture.

Si de telles cellules périssent, comme dans le cas d'une inflammation du pancréas, par exemple, davantage de collagénases sont sécrétées dans le sang. Cependant, on ne mesure pas la concentration de collagénase, mais utilise d'autres enzymes, comme la lipase dans ce cas.

Une des raisons à cela est l'apparition généralisée de la collagénase. Ce fait rend l'enzyme non spécifique et ne convient donc pas pour une analyse en laboratoire.

Comment ça marche dans la maladie de Dupuytren?

La maladie de Dupuytren est une maladie associée à une augmentation des tissus au niveau de l'aponévrose palmaire de la main. En conséquence, il n'est plus possible pour le patient d'étirer complètement ses doigts.

Le petit doigt est particulièrement touché. Cela ne peut souvent plus être étiré du tout et se trouve complètement dans la paume de la main. Dans ce cas, on parle d'une contracture en flexion.

On ne sait pas comment cette maladie se développe. Cependant, il existe une accumulation familiale et il existe également des facteurs de risque suspectés, comme le tabagisme ou la consommation d'alcool.

Les patients souffrent d'un manque de mobilité des mains et les vaisseaux et les nerfs peuvent être endommagés par la maladie de Dupuytren.

Diverses interventions chirurgicales sont disponibles comme formes de thérapie, telles que l'ablation de l'aponévrose palmaire (Aponévrectomie) ou la division du fascia.

Cependant, on peut également essayer de contrer la maladie avec des injections dites de collagénase. Les collagénases injectées sont censées décomposer l'excès de tissu conjonctif.

Ces enzymes sont injectées directement dans le fascia palmaire épaissi, qui se compose en grande partie de fibres de collagène. Cela détend le tissu et le doigt affecté peut être étiré autant que possible.

Si l'injection de collagénase réussit, le tissu est ramolli à un point tel que le cordon épaissi de l'aponévrose palmaire se déchire à travers l'extension du doigt et le patient peut à nouveau bouger la main normalement.

Êtes-vous intéressé par d'autres options de traitement pour la maladie de Dupuytren? Lisez notre prochain article ci-dessous: Traitement de la maladie de Dupuytren