Anatomie Lexique

Trypsine

introduction

La trypsine est une enzyme produite dans le pancréas et est d'une grande importance pour la digestion humaine. Il active d'autres enzymes digestives du pancréas dans l'intestin, qui à leur tour décomposent davantage les protéines ingérées avec les aliments. Ceux-ci peuvent ensuite être absorbés au cours du passage à travers l'intestin. Ainsi, en tant qu'activateur de diverses enzymes digestives, la trypsine est importante pour l'absorption des protéines.

Tâches et fonction - comment fonctionne la trypsine?

La trypsine est produite dans le pancréas (pancréas) et, en tant qu'enzyme, est responsable de l'activation d'autres enzymes digestives du pancréas. Ce sont principalement la chymotrypsine, l'élastase et la carboxypeptidase. La trypsine déclenche ainsi une cascade d'activation qui est d'une importance cruciale pour la digestion des protéines des aliments. Une carence conduit donc à des troubles graves de l'organisme et surtout du côlon à la putréfaction.

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Chymotrypsine
Carboxypeptidase

Les enzymes activées par la trypsine peuvent à leur tour hacher les protéines des aliments et les décomposer en soi-disant oligopeptides. Ceux-ci peuvent alors à leur tour être plus facilement absorbés dans l'intestin grêle et transportés vers diverses parties du corps via la circulation. Le corps a besoin des composants protéiques des aliments principalement pour construire ses propres protéines à partir de ceux-ci. Ceux-ci sont utilisés, par exemple, pour la structure corporelle sous forme de peau, de tissu conjonctif, de muscles ou d'os. Mais le corps a également besoin de protéines comme hormones, d'anticorps pour le système immunitaire ou pour transporter l'oxygène.

En tant qu'enzyme, la trypsine a des propriétés spécifiques en termes de décomposition des protéines. Il s'agit d'une soi-disant endopeptidase, ce qui signifie qu'elle sépare les liaisons peptidiques, c'est-à-dire les liaisons entre les acides aminés individuels (qui constituent un peptide ou une protéine) au sein de la protéine.

En plus de sa fonction principale dans la digestion, la trypsine peut également réduire la douleur qui survient, par exemple, dans le contexte de l'arthrite.
Il joue également un rôle dans la dégradation de divers complexes dans les maladies auto-immunes et peut empêcher l'accumulation excessive de plaquettes. Ce dernier se produit parce que la trypsine active d'autres enzymes, telles que la plasmine, qui à leur tour dissolvent la fibrine et relâchent ainsi le réseau adhérent des plaquettes sanguines.

Qu'est-ce que le trypsinogène?

La trypsine est une enzyme qui a tendance à décomposer d'autres protéines. Il est donc important que cette fonction n'entre pas en vigueur sur le lieu de fabrication, c'est-à-dire le pancréas. Pour éviter cela, la trypsine est produite dans un précurseur inactif. Ce précurseur est également connu sous le nom de proenzyme et, dans le cas de la trypsine, est le trypsinogène.

En savoir plus sur le sujet ici: Trypsinogène

En mangeant, le trypsinogène précurseur inactif est libéré par le pancréas et activé dans l'intestin grêle. Ceci est fait par une autre enzyme appelée entéropeptidase. Des parties du trypsinogène sont séparées, créant la forme active de trypsine.

Lors du diagnostic de certaines maladies, telles que la fibrose kystique, il est important de mesurer le taux de trypsine dans le corps humain. À cette fin, la quantité de trypsinogène dans le corps peut également être déterminée, car elle est directement liée à la quantité de trypsine disponible.

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Qu'est-ce que l'antitrypsine?

L'antitrypsine est un soi-disant inhibiteur de protéase. Cela signifie que l'antitrypsine est capable d'empêcher la trypsine de faire son travail et de décomposer les protéines. Ceci est particulièrement important pour décomposer les protéines dans le sang.

En savoir plus sur: Alpha-1 antitrypsine

L'antitrypsine est généralement appelée alpha-1-antitrypsine car elle peut être détectée dans une méthode de détection (électrophorèse des protéines) dans la fraction dite alpha-1. Il est en grande partie produit dans le foie et est important pour prévenir une inflammation excessive dans le corps en bloquant diverses enzymes telles que la trypsine, la plasmine ou la thrombine. En cas de carence, il y a par conséquent atteinte grave du foie, mais aussi des poumons.

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Inhibiteurs de la trypsine

Les inhibiteurs de la trypsine sont des peptides qui empêchent la trypsine de développer son effet dans l'intestin ou le limitent. La trypsine est bloquée et ne peut pas faire son travail en tant qu'activateur d'autres enzymes digestives dans l'intestin.

Les inhibiteurs de la trypsine se trouvent dans une variété d'aliments. Un représentant bien connu est le soja, qui contient des inhibiteurs de la trypsine sous leur forme brute. Lors de la consommation de soja cru, la digestion des protéines dans l'intestin peut être perturbée. Pour éviter cela, les graines de soja doivent être cuites avant la consommation, car cela inactive les inhibiteurs de la trypsine. Dans le cas de la farine de soja, il faut s'assurer qu'elle a subi un processus de torréfaction, car cela rend également les inhibiteurs de la trypsine inoffensifs. Sinon, des problèmes digestifs pourraient survenir.

Lisez ci-dessous: Problèmes digestifs

Valeurs de laboratoire de la trypsine

Valeur standard

Un échantillon de sang est nécessaire pour déterminer le taux de trypsine. À partir de là, la quantité de trypsine présente peut être déterminée dans un laboratoire médical.

Chez une personne en bonne santé, la valeur est comprise entre 10 et 57 μg par litre de sang.

En règle générale, le taux de trypsine est déterminé s'il existe un soupçon qu'une inflammation aiguë du pancréas, c'est-à-dire une pancréatite, peut être présente. Pour cela, cependant, d'autres paramètres tels que la valeur d'élastase doivent également être déterminés.

Augmentation de la trypsine

Si le taux de trypsine dans le sang augmente, cela signifie qu'une quantité excessive de l'enzyme digestive est libérée par le pancréas ou qu'une quantité insuffisante de trypsine est excrétée du corps une fois sa fonction accomplie.

Une sécrétion excessive de trypsine peut être causée par une inflammation aiguë du pancréas, c'est-à-dire une pancréatite. Cependant, il peut également s'agir d'une rechute d'une pancréatite chronique, c'est-à-dire de longue date. De plus, une tumeur du pancréas ou une fibrose pancréatique kystique dans le cadre de la fibrose kystique sont des causes possibles. Si l'une de ces maladies est suspectée, cependant, d'autres paramètres du pancréas doivent être évalués pour clarification.

Une autre cause possible de l'augmentation des taux de trypsine est l'insuffisance rénale. Cette maladie doit également être clarifiée par un médecin si elle est suspectée.

En savoir plus sur: Inflammation du pancréas

Carence en trypsine

Étant donné que la trypsine est un élément crucial de la cascade d'activation des enzymes digestives dans l'intestin, une carence entraîne une digestion et une absorption inadéquates des protéines des aliments.
Le manque d'absorption des protéines alimentaires entraîne une perte de poids et des symptômes de carence en raison d'un manque de protéines dans le corps humain. De plus, il existe une putréfaction dite intestinale avec accumulation de composés azotés. Cela peut également être reconnu par les fibres de viande dans les selles.

À quelle valeur de pH la trypsine fonctionne-t-elle le mieux?

La trypsine, comme la plupart des autres enzymes digestives, ne peut fonctionner correctement qu'à un certain pH. La plage de pH optimale pour la trypsine est comprise entre 7 et 8 et correspond donc à la plage de pH chez une personne en bonne santé dans l'intestin grêle. Si cette plage change, la trypsine ne peut plus fonctionner correctement et cela peut entraîner une perturbation de l'absorption des protéines des aliments.

En savoir plus sur les autres enzymes et ce qu'elles font: Rôle des enzymes dans le corps humain

Production de trypsine

La trypsine, comme de nombreuses autres enzymes digestives, est fabriquée dans le pancréas, ou plus précisément dans la partie exocrine du pancréas. Là, il est d'abord libéré sous forme de proenzyme trypsinogène, puis converti en une forme active dans l'intestin grêle par l'enzyme entéréopeptidase, qui à son tour peut activer d'autres enzymes digestives.