Chymotrypsine - Pourquoi est-ce important?
Qu'est-ce que la chymotrypsine?
La chymotrypsine est une enzyme qui joue un rôle dans la digestion dans le corps humain. En tant qu'enzyme, il a pour tâche de décomposer les protéines des aliments et de les décomposer en petits composants - appelés oligopeptides - qui peuvent ensuite être absorbés dans l'intestin. La chymotrypsine est produite dans le pancréas et, avec d'autres enzymes digestives telles que la trypsine, la pepsine ou les carboxypeptidases, joue un rôle important dans l'absorption des protéines.
Pour plus d'informations sur les carboxypeptidases, lisez notre article: Carboxypeptidase
Fonction de la chymotrypsine
La chymotrypsine est une enzyme du pancréas (pancréas), qui est responsable du hachage et du fractionnement des protéines ingérées avec les aliments. Les protéines sont converties en soi-disant oligopeptides (Composition de moins de 10 acides aminés) se divisent de manière à être plus facilement absorbées par la membrane muqueuse de l'intestin grêle et mises dans la circulation. De cette manière, le corps peut absorber des composants importants des aliments contenant des protéines tels que les noix, le pain complet, la volaille ou le poisson. Ceci, à son tour, est important pour que le corps puisse l'utiliser pour construire ses propres protéines. Celles-ci comprennent, par exemple, des hormones et des anticorps pour le système immunitaire, mais aussi des protéines pour la coagulation du sang, la construction musculaire, les cheveux et les ongles.
La chymotrypsine est une endopeptidase. Les endopeptidases sont des enzymes responsables de la rupture des liaisons entre les acides aminés individuels, les liaisons peptidiques. Cela permet aux protéines des aliments d'être décomposées en fragments peptidiques. Ceux-ci sont ensuite à leur tour décomposés en acides aminés individuels par d'autres peptidases.
En tant qu'endopeptidase, la chymotrypsine appartient au groupe des sérine protéases. Cela signifie que l'acide aminé sérine est situé dans le soi-disant centre actif, c'est-à-dire la zone de travail principale de l'enzyme. Cela a un certain groupe (Groupe hydroxyle), ce qui est important lors de la rupture d'une liaison peptidique.
Les protéines que la chymotrypsine écrase sont toujours séparées à certaines positions dans la séquence des acides aminés. Ce sont les acides aminés dits aromatiques phénylalanine, tryptophane et tyrosine.
La fonction de division de la chymotrypsine joue également un rôle en médecine dans la dégradation des complexes immuns qui pourraient endommager l'organisme. De plus, la chymotrypsine peut soulager l'inflammation ou la douleur dans le système musculo-squelettique. Il réduit les signes classiques d'inflammation, tels que gonflement ou rougeur locale de la peau. Parfois, il est également utilisé pour dissoudre le mucus dans la pneumonie ou l'asthme.
Quelles formes de chymotrypsine existe-t-il?
La chymotrypsine est, en effet, une famille de formes différentes. Ils ont tous en commun d'être des sérine protéases du pancréas.
Tout d'abord, une distinction doit être faite entre la forme inactive et la forme active. Dans le pancréas, un précurseur inactif (un soi-disant zymogène) à base de chymotrypsine, appelée chymotrypsinogène. Si celle-ci est libérée du pancréas et atteint l'intestin grêle, elle peut être décomposée par la trypsine, une autre enzyme du pancréas, et convertie en chymotrypsine active. Le chymptrypsinogène est décomposé en trois parties.
De plus, une distinction peut être faite entre la chymotrypsine A, B1, B2 et C. Les formes les plus pertinentes pour le corps humain sont la chymotrypsine B1 et la chymotrypsine B2. La forme chymotrypsine C a été découverte dans le pancréas de porcs dépourvus de forme B.
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En quoi les différentes formes diffèrent-elles?
Les différentes formes de chymotrypsine sont toutes des sérine protéases, dont le centre actif (c'est là que se déroule l'activité principale de l'enzyme) est l'acide aminé sérine. Les différences entre les formes se situent au niveau de la structure, des points de clivage des protéines (clivage ou spécificité du substrat) et de l'activité.
Le chymotrypsinogène précurseur est inactif et incapable de cliver les protéines au niveau de leurs liaisons peptidiques.La chymotrypsine elle-même, en revanche, est active et capable de fonctionner en raison du clivage par la trypsine.
Toutes les formes divisent les protéines sur les acides aminés tyrosine et tryptophane. La chymotrypsine B clive également d'autres liaisons que l'on trouve dans la molécule de glucagon, par exemple.
Où la chymotrypsine est-elle fabriquée?
La chymotrypsine se forme dans le pancréas, la partie dite exocrine du pancréas. Là, la chymotrypsine est initialement inactive à un stade préliminaire (Zymogen) produit. Cette forme de zymogène est également appelée chymotrypsinogène. Si le chymotrypsinogène atteint l'intestin grêle, il est ensuite divisé en trois parties différentes par l'enzyme pancréatique trypsine, grâce à quoi la chymotrypsine active est également formée.
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À quelle valeur de pH la chymotrypsine fonctionne-t-elle le mieux?
Étant donné que la chymotrypsine ne peut fonctionner correctement comme enzyme digestive qu'à une certaine valeur de pH, il est important que les valeurs de pH dans la section gastro-intestinale restent raisonnablement constantes. La chymotrypsine fonctionne à un pH compris entre 7 et 9, qui se situe généralement dans la plage de pH de tout l'intestin grêle.
Comment déterminez-vous la valeur de la chymotrypsine?
Un échantillon de selles est nécessaire pour déterminer le niveau de chymotrypsine. En cela, l'activité de la chymotrypsine est déterminée à l'aide de ce que l'on appelle la photométrie. À l'aide d'un appareil spécial capable de mesurer certaines longueurs d'onde sous forme d'absorption de la lumière, l'échantillon de selles est vérifié pour voir si et, le cas échéant, dans quelle mesure la chymotrypsine est active. Cette méthode de mesure est également utilisée en médecine pour de nombreuses autres mesures.
Quelles sont les valeurs normales?
Chez une personne en bonne santé, la mesure de l'activité de la chymotrypsine est supérieure à 6 U / g (unités par gramme de selles). Si la valeur est comprise entre 3 et 6 U / g, ce résultat doit être revérifié dès que possible. Si la valeur est inférieure à 3 U / g, c'est avec une grande certitude une indication d'une maladie du pancréas, qui conduit à une carence en chymotrypsine.
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Carence en chymotrypsine
Que se passe-t-il en cas de manque de chymotrypsine?
En cas de carence en chymotrypsine, les protéines de l'aliment ingéré ne peuvent être décomposées que de manière insuffisante et les nutriments importants ne peuvent plus être absorbés en concentration suffisante. En conséquence, toute la membrane muqueuse de l'intestin est perturbée et une prolifération bactérienne, une inflammation et une régression de la surface se produisent (Atrophie des villosités de l'intestin grêle). De plus, le manque d'absorption entraîne une perte de poids et des symptômes de carence, car les protéines importantes des aliments ne peuvent plus être décomposées et mises dans la circulation.
Causes de carence
Une carence en chymotrypsine peut résulter de ce que l'on appelle une insuffisance pancréatique exocrine. Cela signifie que la partie du pancréas responsable de la production d'enzymes digestives, y compris la chymotrypsine, est endommagée. À son tour, l'insuffisance pancréatique exocrine peut avoir diverses causes, telles que la fibrose kystique (Fibrose kystique), inflammation du pancréas (Pancréatite), Calculs biliaires, abus excessif d'alcool ou infections. D'autres causes possibles peuvent être des tumeurs du pancréas ou divers médicaments.
Si l'une des maladies mentionnées est suspectée, cependant, d'autres mesures de diagnostic doivent également être prises pour clarifier la situation.
Pour plus d'informations, consultez: Insuffisance pancréatique
Que pouvez-vous faire en cas de carence?
S'il y a un manque de chymotrypsine, cela peut être compensé par l'administration de préparations enzymatiques. Ce sont des suppléments enzymatiques pour le pancréas, c'est-à-dire un comprimé contenant plusieurs enzymes normalement fabriquées dans le pancréas. Cependant, cela ne doit être fait qu'en étroite consultation avec un médecin, car en cas de déficit en chymotrypsine, la cause de cette carence, c'est-à-dire l'insuffisance pancréatique exocrine, doit toujours être traitée. Les préparations enzymatiques doivent être prises avec les repas afin que les aliments ingérés puissent être directement décomposés.
En savoir plus sur: Insuffisance pancréatique
